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Introduction. Vu leur richesse en protéines, les légumineuses peuvent cons-tituer une source potentielle de biopeptides. Ces derniers peuvent être libérés des pro-téines par une hydrolyse enzymatique contrôlée. Les hydrolysats, ainsi obtenus, sont formés d’un mélange de peptides. Objectif. Cette étude vise à évaluer, in vitro, l’activité antioxydante d’hydrolysats protéiques de fenugrec et de leurs fractions. Matériel et méthodes. Les protéines sont purifiées à partir de la farine de fenugrec délipidée, par précipitation au point isoélectrique. Ces protéines sont ensuite hydrolysées par deux enzymes : l’Espérase et la Purafect. Les hydrolysats obtenus (PFHE et PFHP, respective-ment pour protéines de fenugrec hydrolysées avec Espérase et Purafect) sont alors frac-tionnés par ultrafiltration membranaire aux seuils de coupure moléculaire 30, 10 et 5 kDa. Les propriétés antioxydantes de chaque fraction ont été évaluées par la détermi-nation de la capacité de piégeage du diphénylpicrylhydrazyl et du pouvoir de réduction de l’ion ferrique. Résultats. Les PFHE montrent des propriétés antioxydantes supérieures à celles enregistrées avec les PFHP. Les activités antioxydantes des deux hydrolysats varient d’une fraction à une autre, avec de meilleures activités enregistrées avec les fractions <5 kDa et >30 kDa. Les fractions ont montré des propriétés antioxy-dantes inférieures ou égales à celles des hydrolysats. Conclusion. Les hydrolysats de protéines de fenugrec possèdent des propriétés antioxydantes. Par ailleurs, ces proprié-tés ne sont pas significativement améliorées après fractionnement.