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E studios preliminares indican que , el látex fresco del “ M ito” tiene una actividad específica de papaína de 1,84 veces mayor a la encontrada en el látex of papaya, por lo que el objetivo de este trabajo fue purificar y caracterizar las proteasa s del látex fresco del “ M ito” que tuvieran actividad de papaína. El e xtracto crudo de proteasas se obtuvo a partir del látex de “Mito” el cual fue resuspendido (1:1) en buffer acetato de Na 10 mM a pH 5,0; inmediatamente se precipitaron proteínas a pH 9,0 y luego con sulfato de amonio al 45%. Posteriormente se purific ó en una columna de Sephadex G - 100 y se obtuvieron tres fracciones: A, B y C ; u tilizando como sustrato caseína se midió la actividad enzimática específica (AEE) . S e encontró que para la Fracción A la AE E fue de 87,74 nkat.mg - 1 proteína, para la Fracción B fue de 14,93 nkat.mg - 1 proteína y para la Fracción C fue de 16,13 nkat.mg - 1 proteína . La AEE de la fracción A frente a la de papaína de látex fresco de C. papaya fue 13,3 veces mayor. En el análisis electrofor é tico (gel desnaturalizante , 12%) se observa para la fracción A dos bandas de proteínas teniendo una de ellas una “ relación de frente ” semejante al estándar de papaína. Además, se observó que la fracción A (papaína de “Mito”) frente a diferentes concentraciones de caseína, usada como sustrato, presenta una curva sigmoidea michaeliana; a diferentes volúmenes de enzima se muestra un comportamiento lineal; tiene un pH óptimo a 7,5 y es activa hasta 60 ºC .